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Uomo Air Jordan 8 Retro Bianco / Grigio / Rosso,ossidazione di una cisteina o serina

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Background: solfatasi costituiscono una famiglia di enzimi con una regione altamente conservata sito attivo comprendente un Cα-formylglycine che posttranslationally generato mediante ossidazione di una cisteina o serina residui conservati. Le strutture cristalline di due arylsulfatases umani, ASA e ASB, insieme con ASA mutanti e loro complessi portato a diverse proposte per il meccanismo Uomo Air Jordan 8 Retro Grigio / Bianco / Arancione catalitico nella idrolisi di esters.Results solfato: La struttura cristallina di un solfatasi batterica da Pseudomonas aeruginosa (PAS), comprende stato determinato a 1.3 Å. Fold e regione sito attivo sono sorprendentemente simili a quelli dei noti solfatasi umana. La struttura consente una determinazione precisa della regione sito attivo, inequivocabilmente che mostra la presenza di un idrato Cα-formylglycine come chiave residuo catalitico. Inoltre, il catione trova nel sito attivo è univocamente caratterizzato come calcio sia il valore B e la geometria della sua sfera di coordinazione. Il sito attivo contiene un solfato non covalente legato che occupa la stessa posizione come quella di para-nitrocatecholsulfate in precedenza studiati ASA complexes.Conclusions: La struttura di PAS dimostra che lo stato di riposo del residuo catalitico chiave in solfatasi è un idrato formylglycine. Questi dati strutturali stabiliscono un meccanismo di solfato di scissione estere comprendente una aldeide idrato come gruppo funzionale che avvia la reazione Uomo Air Jordan 8 Retro Bianco / Grigio / Rosso attraverso un attacco nucleofilo sull'atomo di zolfo nel substrato. L'alcol è eliminato da un intermedio di reazione contenente zolfo pentacoordinati. Eliminazione successiva del solfato di rigenera l'aldeide, che è di nuovo idratato. Il catione metallico coinvolti nello stabilizzare la carica e l'ancoraggio del substrato durante la catalisi è stabilito come calcio.
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